菊粉酶（inulinase）是能够水解β－2，l－D一果聚糖果糖苷键的一类水解酶，学名β－2，l－D一果聚糖酶，又叫β一果聚糖酶，2，l－D一果聚糖水解酶（EC 3．2．l）。分泌菊粉酶的微生物在自然界中分布很广，土壤、水和动物消化道中的多种微生物都能分泌。菊粉酶可以在一定的温度条件下水解菊粉成果糖或低聚果糖。
l热稳定性绝大多数报道中，菊粉酶的适温度为52～64℃之间，55～58℃适宜。2．2 pH值对活力的影响菊粉酶适pH为弱酸性，这一性质不仅操作安全，而且使用过程中可以防止微生物污染，也是果糖稳定的pH值。2．3 底物专一性李俊刚等（1999）认为，提高菊粉酶酶解效率的关键在于提高酶活和增加底物对酶作用的敏感性。据研究报道，菊粉酶不仅可以对菊粉作用，也可以对蔗糖及棉子糖作用，并表现出更高的活力和水解能力。使用菊芋提取液或菊粉做碳源，都能诱导产生菊粉酶，但菊芋提取液作底物效果更好。这可能是因为提取液除含菊粉外，还含有较多的短链的多聚果糖，更有利于菌体的生长以及被酶水解（Pramod等，1991）。也就是说，一定的底物可以诱导生成菊粉酶，但用不同的碳源作底物对酶的活性影响很大。研究发现一定浓度的菊粉、麦芽糖和低浓度的果糖能够诱导生成菊粉酶，淀粉对菊粉酶的影响不大，葡萄糖却能明显地抑制菊粉酶活性。表明菊粉酶有底物专一性。
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